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# Cours Récepteurs et Effecteurs de la Transduction des Signaux-Chapitre 03

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- Chapitre 03. Fonctionnement des récepteurs membranaires
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  - Récepteurs-enzymes
  - Récepteurs liés aux protéines G
  - Test de sortie

Contenu :

## Récepteurs liés aux protéines G

Les récepteurs liés aux protéines G sont ainsi appelés parce que leur activité nécessite la présence de guanosine diphosphate (GDP) qui est phosphorylée pour donner la guanosine triphosphate (GTP). Cette phosphorylation pourrait être couplée à un transfert préalable de protons comme source d'énergie.

Les récepteurs liés aux protéines G sont de nature polypeptidique et comportent une partie extracellulaire portant le site de liaison avec le messager, une partie transmembranaire à sept hélices (parce que la chaîne polypeptidique traverse la membrane sept fois) et une partie intracellulaire en contact avec les protéines G qui assurent le transfert et l'amplification du signal reçu par le récepteur.

Chaque protéine G est hétérotrimérique, c'est-à-dire constituée de trois sous-unités différentes α, ß et γces deux dernières formant un complexe hétérodimérique. La stimulation du récepteur conduit à leur dissociation. Le rôle de la sous-unité α est le mieux connu.

• la sous-unité α, à l'état non actif, comporte une guanosine diphosphate (α-GDP) et est liée aux sous-unités ß et γ.

• lors de l'activation du récepteur, il y a phosphorylation du GDP fixé à la sous-unité α-GDP qui devient α-GTP, et, ainsi phosphorylée, se sépare des sous-unités ß et γ.

• la sous-unité α-GTP module l'activité d'enzymes différentes selon les cellules et entraîne les effets correspondants.

• l'hétérodimère ßγ module également certaines activités enzymatiques.

• une GTPase déphosphoryle la sous-unité α qui de α-GTP devient α-GDP, laquelle s'associe aux sous-unités ßγ pour donner un ensemble inactif.

Les substances susceptibles d'interagir avec les récepteurs couplés aux protéines G sont extrêmement nombreuses et diverses: petites molécules comme les catécholamines, peptides et polypeptides, molécules odorantes ainsi que l'ion calcium et la lumière.

En résumé, les protéines G assurent le transfert de l'information du récepteur à des enzymes dont elles régulent l'activité. Ces enzymes sont, selon les cellules, l'adénylcyclase, la phospholipase C, la guanylate cyclase

Modèle de fonctionnement des récepteurs couplés aux protéines G

Rôle de l'adénylcyclase

L'adénylcyclase assure, en présence de Mg2+, la transformation de l'ATP en AMP cyclique libérée dans le cytoplasme. C'est une enzyme à localisation trans-membranaire dont le site actif est intracytoplasmique.

Rôle de la phospholipase C

active la phospholipase C, encore appelée phospho-inositidase, qui, entre autres fonctions, transforme le phosphatidylinositol 4,5-biphosphate (PIP2) membranaire en diacylglycérol (DAG) qui reste au contact de la membrane lipidique et en inositol 1,4,5 triphosphate (IP3) qui diffuse dans le cytoplasme. Des phospho-inositol kinases dont la PI 4-kinase régénère le PIP2 à partir de l'IP3.

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